cobre humano recombinante, superóxido dismutase de zinco rh-cu, zn-sod 9054-89-1

superóxido dismutase (sod) é uma categoria de metaloenzima, amplamente existente em todos os organismos (por exemplo, animais, plantas, microorganismos, etc.). com base em sua metalicidade, sod é categorizado em cobre, zinco-sod (cu, zn-sod), grama de manganês (mn-grama) e grama de ferro (fe-sod) . sod tem um significado fisiológico que pode converter radicais livres de superóxido tóxicos em peróxido de hidrogênio, é a substância principal para eliminar os radicais livres de oxigênio em organismos vivos. foi demonstrado que existem até 60 doenças diretamente relacionados aos radicais livres de oxigênio e sod Esse nível é conhecido como um indicador ilustrado de envelhecimento e morte. sod pode proibir superóxido danos induzidos por radicais livres no nível celular e reparo local danificado células. desempenha papel cada vez mais importante na anti-oxidação na vida organismos. sod é um dos componentes em produtos cosméticos, aprovado pelo Ministério da Saúde da República Popular da china, porque pode atrasar o envelhecimento, regular a resposta imune e lipídios no sangue nível e impedir a radiação.

função de cu, zn-sod (sod1):

1 cu, zn-sod (sod1) liga cobre e íons de zinco e é um dos três superóxido dismutases responsáveis ​​pela destruição radicais superóxido livres no corpo. a isozima codificada é um solúvel proteína citoplasmática e mitocondrial do espaço intermembranar, atuando como homodímero para converter radicais superóxido de ocorrência natural, mas prejudiciais, em oxigênio molecular e peróxido de hidrogênio. o peróxido de hidrogênio pode então ser quebrado por outra enzima chamada catalase.

2) cu, zn-sod (sod1) foi postulado para localizar na membrana mitocondrial externa (omm), onde ânions superóxido seriam gerados, ou o espaço intermembranar. o exato mecanismos para sua localização permanecem desconhecidos, mas sua agregação ao omm foi atribuído à sua associação com o bcl-2. tipo selvagem sod1 demonstrou antiapoptótico propriedades em culturas neurais, enquanto mutantes sod1 foi observado para promover apoptose na medula espinhal mitocôndrias, mas não nas mitocôndrias hepáticas, embora seja igualmente expressa em ambos. dois modelos sugerem sod1 inibe a apoptose, interagindo com as proteínas bcl-2 ou com as mitocôndrias em si.